{"id":364,"date":"2003-03-16T00:00:00","date_gmt":"2003-03-15T23:00:00","guid":{"rendered":""},"modified":"-0001-11-30T00:00:00","modified_gmt":"-0001-11-29T22:00:00","slug":"364","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/www.vialattea.net\/content\/364\/","title":{"rendered":"Vorrei sapere sugli enzimi cio\u00e8 cosa sono, a cosa servono e come interagiscono con l’organismo dato che il mio libro di zoologia non specifica cosa sono ed \u00e8 molto complesso riguardo il loro funzionamento nel resto dell’organismo."},"content":{"rendered":"

Gli enzimi non sono altro che molecole che agiscono come catalizzatori delle reazioni biochimiche che avvengono negli organismi viventi.
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\nEssi possono accelerare la velocit\u00e0 delle reazioni chimiche pi\u00f9 di un milione di volte. La loro presenza \u00e8 fondamentale in quanto la maggior parte delle reazioni chimiche dei sistemi biologici non avviene a velocit\u00e0 apprezzabile in assenza degli enzimi. Anche una semplice trasformazione come l’idratazione dell’anidride carbonica, fondamentale per il trasferimento di CO2<\/sub> dai tessuti al sangue e da questo agli alveoli polmonari, avviene grazie ad un enzima (l’anidrasi carbonica) che permette di idratare 10 5<\/sup> molecole di CO2<\/sub> al secondo, senza l’aiuto dell’anidrasi carbonica questa reazione sarebbe 10 7<\/sup> volte pi\u00f9 lenta.<\/p>\n

Quasi tutti gli enzimi conosciuti sono delle proteine, anche se sono state scoperte molecole di RNA con propriet\u00e0 catalitiche. <\/p>\n

Le caratteristiche fondamentali di un enzima sono:<\/p>\n

\u00b7\til potere catalitico <\/b> , cio\u00e8 di quante volte riesce ad accelerare una determinata reazione.<\/p>\n

\u00b7\tla specificit\u00e0 <\/b> , che ci dice se un enzima \u00e8 in grado di legare solo un substrato particolare o pi\u00f9 di uno.<\/p>\n

Quasi tutti gli enzimi sono delle proteine in quanto esse hanno delle grosse capacit\u00e0 di legarsi a molte molecole (substrati) diverse, utilizzando un grande repertorio di forze intramolecolari (forze di Van der Waals, legami a idrogeno, legami covalenti, ecc..).<\/p>\n

Molti enzimi non agiscono in maniera continua,ma subiscono delle regolazioni che possono essere a livello della trascrizione e della traduzione del loro gene (fattori di trascrizione, ormoni, meccanismi di stabilizzazione dell’m-RNA, ecc…) oppure a livello della funzionalit\u00e0 della proteina stessa (legame con fattori che ne inibiscono o ne promuovono il funzionamento) ed \u00e8 proprio grazie a questi sistemi di regolazione degli enzimi che possono essere coordinate tutte le attivit\u00e0 metaboliche degli organismi viventi.
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\nPer capire il funzionamento degli enzimi \u00e8 necessario ricorrere a concetti di chimica generale, sappiamo infatti che una reazione avviene spontaneamente solo se la variazione di energia libera \u00e8 negativa.<\/p>\n

In una reazione biochimica dai substrati si arriva ai prodotti passando per un’intermedio (stato di transizione) che \u00e8 quello con l’energia libera pi\u00f9 alta.<\/p>\n

substrato >>> stato di transizione >>> prodotto <\/i><\/p>\n

Gli enzimi non fanno altro che agire creando una nuova via di reazione in cui lo stato di transizione ha un’energia pi\u00f9 bassa rispetto a quella che avrebbe in assenza di enzima, in questo modo una trasformazione che avrebbe dovuto superare una "barriera" energetica troppo alta, si trova di fronte ad un "ostacolo" inferiore e pi\u00f9 facilmente superabile.<\/p>\n

Il legame del substrato avviene in una specifica regione dell’enzima chiamata sito attivo <\/i>.<\/p>\n

Esso contiene i residui aminoacidici che partecipano direttamente alla formazione o alla rottura dei legami chimici, questi sono i gruppi catalitici.<\/i><\/p>\n

A concentrazione costante di enzima la velocit\u00e0 di reazione aumenta in modo proporzionale all’aumento di concentrazione del substrato, finch\u00e9 non viene raggiunta una velocit\u00e0 massima oltre la quale non \u00e8 possibile andare; questo tipo di cinetica di reazione \u00e8 conosciuto col nome di "cinetica di Michaelis-Menten" che studiarono le caratteristiche della cinetica enzimatica.<\/p>\n

Gli enzimi possono avere delle diverse "strategia catalitiche", cio\u00e8 diversi modi per abbattere la barriera energetica dello stato di transizione, ed \u00e8 proprio dal tipo di strategia catalitica di un enzima che dipende la sua specificit\u00e0 ed il suo potere catalitico; ad esempio:<\/p>\n

– il lisozima \u00e8 un enzima che spezza le pareti batteriche rompendone la componente polisaccaridica, esso \u00e8 una glicosidasi che agisce idrolizzando un legame glicossidico mediante la formazione di uno ione carbonio durante l’intermedio.<\/p>\n

– La ribonucleasi A, un enzima secreto dal pancreas, idrolizza l’RNA mediante la formazione di uno stato di transizione in cui un atomo di forforo \u00e8 legato a 5 atomi d’ossigeno
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\n– La carbossipeptidasi A, un enzima digestivo, idrolizza il legame peptidico carbossiterminale delle catene proteiche, fruttando l’azione di uno ione zinco coordinato, presente nel sito attivo.
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\n– Le serino proteasi (tripsina, chimotripsina, trombina) catalizzano l’idrolisi delle proteine attaccando sul lato carbonilico gli aminoacidi con catene laterali aromatiche (tirosina, fenilalanina, triptofano) o con grossi residui idrofobici (metionina), e lo fanno con un meccanismo peculiare che prevede un intermedio in cui si ha un legame covalente fra l’enzima ed il substrato.<\/p>\n

Per avere ancora pi\u00f9 informazioni sugli enzimi e su tutti i meccanismi di funzionamento, ti consiglio di consultare un buon manuale di Biochimica, in particolare ho trovato essere molto dettagliato il testo "Biochimica" di L.Stryer (quarta edizione) edito da Zanichelli.
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