{"id":2782,"date":"2007-01-15T00:00:00","date_gmt":"2007-01-14T23:00:00","guid":{"rendered":""},"modified":"-0001-11-30T00:00:00","modified_gmt":"-0001-11-29T22:00:00","slug":"2782","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/www.vialattea.net\/content\/2782\/","title":{"rendered":"Salve,\r\nse era possibile vorrei sapere in dettaglio l’azione dell’enzima carbossipeptidasi. Grazie"},"content":{"rendered":"

La carbossipeptidasi (o carbossiaminopeptidasi), enzima contenuto nel pancreas e nell\u2019intestino, interviene nella digestione delle proteine e dei polipeptidi. Si trova nei mammiferi nella forma A e B.<\/p>\n

La carbossipeptidasi A \u00e8 un enzima digestivo, una metallo esopeptidasi. L\u2019enzima \u00e8 formato da 307 residui e pesa 34397 DA, \u00e8 a catena unica, con un ponte disolfuro. Il 36 % della proteina \u00e8 formata da 9\u00a0α eliche, il resto da foglietti\u00a0β\u00a0.<\/p>\n

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Viene prodotta nel pancres come procarbossipeptidasi e viene poi attivata dall\u2019azione della tripsina nell’intestino tenue. La procarbossipeptidasi ha un polipeptide che\u00a0copre il sito attivo e che viene eliminato dalla tripsina, con un conseguente leggero cambio di conformazione.\u00a0<\/p>\n

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La\u00a0Carbossipeptidasi A catalizza\u00a0l’idrolisi del legame tra il primo aminoacido\u00a0e il resto della proteina o del polipeptide, partendo dalla estremit\u00e0 carbossilica.\u00a0 L\u2019idrolisi avviene pi\u00f9 rapidamente se l’aminoacido in questione ha una catena laterale aromatica o alifatica. Qualora il residuo terminale\u00a0sia una prolina o una arginina o una lisina, l’enzima non riesce a fare l’idrolisi.\u00a0<\/p>\n

La forma B \u00e8 in grado di\u00a0idrolizzare i residui\u00a0 C- terminali in presenza di Arginina e Lisina. <\/p>\n

L’enzima\u00a0contiene come cofattore metallico lo ione zinco\u00a0che si tova nel cuore del sito attivo.
Qui lo ione zinco forma un legame di coordinazione tetraedrico con\u00a0tre amino acidi: tramite l’azoto della istidina-69, l’azoto dell’istidina196 e\u00a0\u00a0l’ossigeno dell’acido glutammico 72. La quarta posizione \u00e8\u00a0una molecola d’acqua o un ossigeno della glicina1.<\/p>\n

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(Rosso = O; blu = N;\u00a0Ciano = Zn; Grigio = C; Magenta = substrato – peptide;\u00a0linee bianche, rosse e blu sottili= scheletro del resto della proteina) .<\/p>\n

Il meccanismo comunemente proposto \u00e8 che la arginina 127 interagisca col gruppo\u00a0carbossilico. Lo ione Zn mantiene un legame con l’acqua, ulteriormente attivato dal glutammato 270. L’idrossido attacca il gruppo carbonilico con il risultato di\u00a0 rompere il legame amidico. <\/p>\n

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http:\/\/www.elmhurst.edu\/~chm\/vchembook\/572carboxypeptidase.html<\/a> <\/p>\n

http:\/\/www.chemsoc.org\/ExemplarChem\/entries\/2004\/durham_mcdowall\/downloads\/cpa-struct.pdf<\/a> <\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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