{"id":2690,"date":"2006-08-02T00:00:00","date_gmt":"2006-08-01T22:00:00","guid":{"rendered":""},"modified":"-0001-11-30T00:00:00","modified_gmt":"-0001-11-29T22:00:00","slug":"2690","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/www.vialattea.net\/content\/2690\/","title":{"rendered":"Salve vorrei sapere qual’\u00e8 la differenza tra il sito attivo (o catalitico) e il sito di legame di un enzima. Grazie"},"content":{"rendered":"

Il sito\u00a0attivo di un enzima \u00e8 il punto in cui\u00a0il substrato\u00a0viene legato e poi modificato.\u00a0Inutile qui ripetere delle generalit\u00e0 sugli enzimi, che si possono trovare in molte risposte precedenti\u00a0 sull’argomento:
http:\/\/www.vialattea.net\/esperti\/php\/risposta.php?num=2166<\/a>
http:\/\/www.vialattea.net\/esperti\/php\/risposta.php?num=10919<\/a>
http:\/\/it.wikipedia.org\/wiki\/Enzima<\/a><\/p>\n

Passando a quella che \u00e8 la domanda specifica, mentre in genere in letteratura si parla di sito attivo, in alcuni\u00a0testi, pi\u00f9 in linea teorica che altro,\u00a0si dice che il sito attivo\u00a0\u00e8 diviso in due zone: sito di legame e sito catalitico. Individuando\u00a0nel sito attivo due\u00a0parti, che collaborano in maniera diversa all’azione dell’enzima.<\/p>\n

\"\"<\/p>\n

Da: http:\/\/www.ddl.unimi.it\/tesi\/Tesi_BioDock\/sper2.htm<\/a>
“L\u2019acetilcolinesterasi \u00e8 un enzima omodimerico caratterizzato dalla presenza di un sito di legame per la testa cationica dell\u2019acetilcolina e di un sito catalitico dal quale viene catalizzata l\u2019idrolisi. Quest\u2019ultimo \u00e8 composto dalla cosiddetta triade catalitica (his440, ser200, glu327) che, prima dell\u2019interazione col substrato, vede la formazione di un legame d\u2019idrogeno fra un\u2019azoto imidazolico dell\u2019istidina e l\u2019idrogeno della serina. Tale interazione polarizza il legame idrogeno – ossigeno (Fig. 4) della stessa serina al fine di rendere l\u2019atomo d\u2019ossigeno pi\u00f9 suscettibile a formare un legame con il carbonio carbonilico dell\u2019acetilcolina e a cedere l\u2019idrogeno. Con un meccanismo concertato della durata approssimativa di 150 microsecondi [79], l\u2019idrogeno della serina viene ceduto all\u2019ossigeno della colina con contemporanea rottura del legame estereo colina – acetato e formazione del legame acetato – serina. Successivamente, interviene l\u2019acqua che, grazie alle sue proriet\u00e0 nucleofile, idrolizza il legame acetato – serina, riportando l\u2019enzima alla situazione di partenza e liberando una molecola di acido acetico. Il rilascio della colina dal sito di legame avviene per riduzione dell\u2019affinit\u00e0 con l\u2019enzima e per spiazzamento da parte di un\u2019altra molecola di substrato.”<\/p>\n

Fig 1 Sito attivo dell’enzima acetilcoliesterasi: il sito catalitico\u00a0\u00e8 la parte destra.<\/p>\n

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L’enzima aceticolinesterasi<\/p>\n

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Questa \u00e8 l’immagine della acetilcolinesterasi, enzima critico per le funzioni nervose in tutti i mammiferi. Questo enzima pu\u00f2 venire inibito dai gas nervini e causare la morte.\u00a0Viene mostrato un inibitore\u00a0all’interno del sito attivo.<\/p>\n

Le strisce rappresentano le sequenze di aminoacidi in\u00a0struttura a foglietto β, mentre le spirali\u00a0ne rappresentano\u00a0la struttura\u00a0ad α-elica.\u00a0
http:\/\/www.minerva.unito.it\/SIS\/prioni\/proteine.html<\/a> <\/p>\n

Struttura secondaria delle catene polipeptidiche: interessa tratti pi\u00f9 o meno lunghi della catena polipeptidica. La catena polipeptidica assume nello spazio una disposizione regolare e ripetitiva. Questa disposizione regolare e ripetitiva \u00e8 stabilizzata da legami \u2026H\u2026 tra il gruppo \u2013NH- di un legame peptidico e il gruppo \u2013CO- di un altro.
Le due principali strutture secondarie sono l\u2019α-elica e la struttura a foglietto β. <\/p>\n

\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0 \"\"\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0 \"\"<\/p>\n

Nella struttura ad α-elica i gruppi NH e CO di un segmento polipeptidico formano legami idrogeno originando un giro destrorso di circa quattro amminoacidi. <\/p>\n

Nel foglietto\u00a0β diversi segmenti della catena polipeptidica,che hanno una disposizione distesa sono paralleli tra loro. La struttura \u00e8 stabilizzata da legami idrogeno tra i gruppi NH e CO di segmenti adiacenti. L\u2019affiancamento di diversi segmenti della catena polipeptidica d\u00e0 origine a strutture indicate con il termine di foglietti β ( β sheet) ondulati a causa degli angoli di legame. <\/p>\n

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