{"id":2687,"date":"2006-07-31T00:00:00","date_gmt":"2006-07-30T22:00:00","guid":{"rendered":""},"modified":"-0001-11-30T00:00:00","modified_gmt":"-0001-11-29T22:00:00","slug":"2687","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/www.vialattea.net\/content\/2687\/","title":{"rendered":"Salve vorrei sapere negli enzimi oligomerici allosterici dove sono collocati i siti attivi e quelli allosterici, cioe&#8217; su ogni subunita&#8217; c&#8217;e&#8217; un sito attivo e uno allosterico, oppure su alcune subunita&#8217; c&#8217;e&#8217; un sito attivo e su altre un sito allosterico? Se potesse farmi anche degli esempi gliene sarei molto grata. La ringrazio anticipatamente."},"content":{"rendered":"<p>Gli enzimi sono\u00a0catalizzatori, proteine che\u00a0aumentano la velocit\u00e0 delle reazioni cellulari.\u00a0Sono classificati a seconda del tipo di reazione che catalizzano: ossidoridutasi, idrolasi, trasferasi, lisasi, isomerasi, ligasi. La reazione avviene in un sito dell&#8217;enzima, detto\u00a0sito attivo. <\/p>\n<p>Da:\u00a0<a href=\"http:\/\/www.slic2.wsu.edu:82\/hurlbert\/micro101\/images\/metab25.gif\">http:\/\/www.slic2.wsu.edu:82\/hurlbert\/micro101\/images\/metab25.gif<\/a> <\/p>\n<p align=\"center\"><img decoding=\"async\" alt=\"\" src=\"http:\/\/www.vialattea.net\/spaw\/image\/biologia\/July2006\/active_site.jpg\"\/><\/p>\n<p>Per una descrizione\u00a0completa delle propriet\u00e0 degli enzimi, oltre ad un testo di biochimica, puoi\u00a0vedere i seguenti siti.<br \/>In italiano\u00a0 <a href=\"http:\/\/www-biol.paisley.ac.uk\/KINETICS\/italiano\/benvenuto.html\">http:\/\/www-biol.paisley.ac.uk\/KINETICS\/italiano\/benvenuto.html<\/a> .<br \/>In inglese: <a href=\"http:\/\/en.wikipedia.org\/wiki\/Enzyme\">http:\/\/en.wikipedia.org\/wiki\/Enzyme<\/a> <\/p>\n<p>Un&#8217;altra suddivisione considera invece un certo numero di\u00a0caratteristiche tra cui la cinetica di reazione e\u00a0divide gli enizmi\u00a0in allosterici e non allosterici.\u00a0<br \/>\u00a0<br \/>Una cosa che tutte le proteine ed enzimi allosterici hanno in comune \u00e8 il fatto di possedere una struttura polimerica o quaternaria. Vale a dire che una proteina allosterica completa consister\u00e0 di un numero di catene proteiche separate chiamate subunit\u00e0, legate l\u2019un l\u2019altro da interazioni deboli come legami ad idrogeno e ponti idrofobici. <\/p>\n<p>Gli enzimi\u00a0allosterici cambiano la loro struttura come risposta a delle molecole &#8220;regolatrici&#8221;.\u00a0 La molecola regolatrice, detta effettore, pu\u00f2 far aumentare o diminuire l&#8217;attivit\u00e0 dell&#8217;enzima. Nel primo caso si parla di\u00a0attivatore nel secondo di inibitore.\u00a0Cos\u00ec in un enzima allosterico il legarsi di una molecola di substrato ad un sito attivo d\u00e0 inizio ad un cambio di conformazione che aumenta la capacit\u00e0 degli altri siti attivi\u00a0di legare il substrato. Dal momento che le subunit\u00e0 sono legate tra loro mediante legami deboli si possono facilmente distaccare e riattaccare. Perci\u00f2 l\u2019enzima si trover\u00e0 spesso in soluzione come un equilibrio tra l\u2019enzima completo e le sue subunit\u00e0 individuali. <\/p>\n<p>Per rispondere alla domanda, allego due illustrazioni che si riferiscono agli enzimi allosterici PKA o proteina chinasi e il CTP o aspartatotranscarbamilasi, da cui si deduce che esistono anche enzimi allosterici, che hanno subunit\u00e0 con funzioni differenti.<\/p>\n<p>PKA o proteina chinasi.<br \/><a href=\"http:\/\/www.mun.ca\/biology\/desmid\/brian\/BIOL2060\/BIOL2060-14\/1408.jpg\">http:\/\/www.mun.ca\/biology\/desmid\/brian\/BIOL2060\/BIOL2060-14\/1408.jpg<\/a><br \/>e <a href=\"http:\/\/www.med.unibs.it\/~marchesi\/pkacamp.html\">http:\/\/www.med.unibs.it\/~marchesi\/pkacamp.html<\/a> <\/p>\n<p><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" height=\"694\" alt=\"\" src=\"http:\/\/www.vialattea.net\/spaw\/image\/biologia\/July2006\/PKA_totale.JPG\" width=\"750\"\/><\/p>\n<p><\/p>\n<p>CTP o aspartatotranscarbamilasi : <a href=\"http:\/\/www-biol.paisley.ac.uk\/KINETICS\/italiano\/capitolo5.htm\">http:\/\/www-biol.paisley.ac.uk\/KINETICS\/italiano\/capitolo5.htm<\/a> <\/p>\n<p align=\"center\"><img decoding=\"async\" alt=\"\" src=\"http:\/\/www.vialattea.net\/spaw\/image\/biologia\/July2006\/aspartate_Trans.JPG\"\/><\/p><\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"<p>[&#8230;]<\/p>\n","protected":false},"author":218,"featured_media":0,"comment_status":"closed","ping_status":"open","sticky":false,"template":"","format":"standard","meta":{"footnotes":""},"categories":[28],"tags":[],"class_list":["post-2687","post","type-post","status-publish","format-standard","hentry","category-biologia-molecolare-e-genetica"],"_links":{"self":[{"href":"https:\/\/www.vialattea.net\/content\/wp-json\/wp\/v2\/posts\/2687","targetHints":{"allow":["GET"]}}],"collection":[{"href":"https:\/\/www.vialattea.net\/content\/wp-json\/wp\/v2\/posts"}],"about":[{"href":"https:\/\/www.vialattea.net\/content\/wp-json\/wp\/v2\/types\/post"}],"author":[{"embeddable":true,"href":"https:\/\/www.vialattea.net\/content\/wp-json\/wp\/v2\/users\/218"}],"replies":[{"embeddable":true,"href":"https:\/\/www.vialattea.net\/content\/wp-json\/wp\/v2\/comments?post=2687"}],"version-history":[{"count":0,"href":"https:\/\/www.vialattea.net\/content\/wp-json\/wp\/v2\/posts\/2687\/revisions"}],"wp:attachment":[{"href":"https:\/\/www.vialattea.net\/content\/wp-json\/wp\/v2\/media?parent=2687"}],"wp:term":[{"taxonomy":"category","embeddable":true,"href":"https:\/\/www.vialattea.net\/content\/wp-json\/wp\/v2\/categories?post=2687"},{"taxonomy":"post_tag","embeddable":true,"href":"https:\/\/www.vialattea.net\/content\/wp-json\/wp\/v2\/tags?post=2687"}],"curies":[{"name":"wp","href":"https:\/\/api.w.org\/{rel}","templated":true}]}}