Non riesco ad interpretare il significato del grafico di Hill che rappresenta una relazione tra emoglobina e mioglobina.

Nei mammiferi  l’ossigeno è trasportato dalla emoglobina e conservato nei  muscoli dalla mioglobina.  L’emoglobina è una proteina formata da quattro catene o subunità, ognuna delle quali  contiene un  gruppo EME, in grado  di legare l’ossigeno con un legame NON covalente. Ogni gruppo EME può legare una molecola di ossigeno e quindi in totale una molecola di emoglobina lega fino a quattro molecole di ossigeno. Il legame  con la prima molecola di  ossigeno rende  più facile il formarsi del secondo legame EME-O2 che a sua volta rende più facile il terzo legame e così via.  In effetti la emoglobina esiste solo in due stati  o senza  ossigeno o  completamente satura, cioè con quattro molecole di O2 legate. L’ O2 non si distribuisce tra i gruppi EME delle molecole di emoglobina in modo casuale, ma una molecola di emoglobina già legata ha maggiore affinità e quindi è favorita nel processo di  formazione del legame rispetto ad una molecola non legata. Consideriamo un  insieme di  molecole di  emoglobina: in  condizione di scarsità di O2 si hanno molecole completamente sature di O2 insieme a molecole  senza ossigeno, invece di  molecole tutte parzialmente saturate.

Questa è cooperazione cioè le variazione indotte alla molecola dalla formazione di un legame in uno dei siti aumentano la affinità negli altri siti di reazione.

La miogobina è presente in tutti gli animali superiori ed ha il compito di immagazzinare O2 a livello del muscolo. Questa proteina è formata da una sola catena, ha un solo gruppo EME quindi ha la possibilità di formare un solo legame. Una proteina dotata di un unico sito non può realizzare la cooperazione perché non risente dello stato di un’altra molecola.

Vediamo più da vicino  la rappresentazione grafica del fenomeno.

Partiamo mettendo in ascisse i valori di pressione di Ossigeno contro la % di saturazione della mioglobina  e della emoglobina. Per percentuale di saturazione si intende il rapporto tra quantità di proteina legata contro quantità di proteina totale.

Questo grafico ha il seguente indirizzo.http://grserv.med.jhmi.edu/~raj/Research/Hemo/hemo.html .

La saturazione della mioglobina ha un andamento  esponenziale, mentre la curva di saturazione della emoglobina ha un andamento  sigmoide.

Passiamo al grafico di  Hill

In questo grafico (da Biochimica di Mathews e van Holde – CEA) in ascissa è rappresentato il logaritmo della pressione parziale di O2 e in ordinata la funzione:

dove q è la pressione parziale di O2  la pressione a cui metà delle molecole di mioglobina o emoglobina  presenti sono  saturate.

Come si  vede la mioglobina non modifica la sua affinità per cui  il numero di molecole legate dipende dall’aumento di O2, mentre la linea che rappresenta  la affinità della emoglobina cambia pendenza in maniera netta nel senso di un deciso aumento.

La emoglobina è una proteina Allosterica cioè la formazione di un legame modifica la sua conformazione spaziale. Le proteine allosteriche possono  avere due o più conformazioni ognuna delle quali ha proprietà differenti.

Immagini di struttura spaziale della emoglobina le trovi ai  seguenti indirizzi

http://omlc.ogi.edu/spectra/hemoglobin/hemestruct/heme-l-ball.gif

http://www.chem.arizona.edu/courses/chem242/movies/heme.html