Per quanto riguarda le proteine vorrei sapere la definizione di specificità. Grazie mille

La specificità delle proteine può essere intesa in differenti modi.
Storicamente, il termine specificità delle proteine è inteso come la capacità di ogni singola proteina di svolgere particolari funzioni e caratteristiche, differenti da qualunque altra proteina. Questa specificità di funzioni è determinata sia dalla sequenza amminoacidica della proteina, cioè dalla sua struttura primaria, e dalla sua conformazione spaziale, cioè dalle sua struttura secondaria, terziaria e quaternaria.

Esempio di strutture secondaria, terziaria e quaternaria delle proteine. Da http://www.dia.unisa.it/~ads/BIOINFORMATICA/BiologiaMolecolare

Queste caratteristiche delle proteine determinano anche la specificità di enzimi e recettori, che sono in grado di legarsi e processare substrati in maniera più o meno univoca a seconda appunto di quanto siano specifici per una determinata molecola. Oltre alla specificità di substrato, gli enzimi possiedono anche una specificità di reazione, cioè catalizzano generalmente una sola reazione biochimica, talvolta in entrambe le direzioni, talvolta in direzione univoca. La porzione di proteina dove viene legato il substrato e dove avviene la reazione biochimica viene chiamato "sito attivo" ed è responsabile della specificità stereochimica dell’enzima, cioè è in grado di selezionare il substrato in base alla conformazione spaziale della molecola.

Esempio di specificità stereochimica.

In base alla specificità di reazione gli enzimi si classificano in differenti classi:

– Ossidoreduttasi: ossidazione, deidrogenazione e riduzione in presenza di coenzimi o accettori di idrogeno

Transferasi: trasferimento di radicali (aminici, carbossilici, ecc.)

Idrolasi: idrolisi di legami peptidici (proteasi), esterici (esterasi, fosfatasi, nucleotidasi) e glucosidici (glucosidasi, glucuronidasi)

Sintetasi: reazioni di sintesi di due o più molecole con l’ausilio di energia fornita da nucleotidi trifosfati

Isomerasi: interconversione di isomeri

– Liasi: rottura di un legame C -C, C -O, C -N, C -S con formazione di un doppio legame; saturazione di un doppio legame per introduzione di H20, H2S, NH3.

La specificità di un enzima è determinata da numerosi fattori esterni e da un fattore proprio dell’enzima, cioè dalla costante di Michaelis (Km) che definisce l’affinità dei siti attivi della proteina con il substrato.

Esempi di fattori esterni sono: il pH, alcuni enzimi infatti lavorano a pH molto bassi (ad esempio gli enzimi gastrici o quelli lisosomiali) o molto alti (es. la fosfatasi alcalina); la temperatura, anche se la maggior parte degli enzimi presenti negli organismi omotermi hanno il loro massimo di attività a 37°C.

Link da consultare:

http://www.chimicanet.altervista.org/teoria.html